TD d' informatique en BTS AB 1 ère année. Lycée Jolimont TOULOUSE.

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Word   première session.
 

Et, maintenant que va-t-on vous demander de faire ?

Composer un poème ?
Appliquer les consignes nouvelles vues dans la présentation d'un traitement de texte ?
S'efforcer de coincer une petite bulle entre 2 unités centrales ?
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WORD   DEUXIEME  SESSION.
EXERCICE n° 2 sur un texte à propos de la mémoire :
 

Comment prendre en compte certains aspects du fonctionnement de la mémoire
pour favoriser l'apprentissage ?

 Comment fonctionne la mémoire ?
Les systèmes de la mémoire :
Mémoire épisodique :elle est personnelle, stockée à long terme, sensible à l'amnésie, on la rappelle par
déclic ou association d'idées, elle est surtout liée à une situation donnée, à un contexte.
Mémoire sémantique : du sens, des concepts, elle est très solide, elle est construite logiquement.
Mémoire procédurale : des automatismes réflexes et des routines, elle permet les savoir-faire :
conduire, marcher etc...

Les niveaux de traitement :
Le codage sensoriel : regarder, écouter, sentir, s'effectuent par tri rapide, puis le cerveau réalise :
Le codage lexical : mémoire des mots comportant l'écriture, l'audition, la prononciation et l'orthographe, mais
pas le sens du mot .
Le codage image : le canal visuel est le plus efficace pour mémoriser et se rappeler une information.
Le codage sémantique : est à stimuler, à favoriser, depuis l'école jusqu'au lycée.
La mémoire peut être mal organisée.
Pour la restructurer correctement chez l'élève, il faut lui faire exprimer le déjà là (mémoire épisodique) , puis il
faut créer une situation de conflit ou de rupture, ( conflit socio-cognitif ), en provoquant une discussion où des
arguments contradictoires s'affrontent, sans que le professeur ne soit obligé de donner la bonne réponse.

La connaissance progresse quand on expose des points de vue différents .

Les états d’activité :
La mémoire de travail a une capacité limitée, elle est transitoire, elle active différents systèmes
et différents niveaux de mémoire. Il faut éviter de la surcharger : ne pas faire recopier une information écrite au tableau aux élèves et leur demander d’écouter en même temps .
Apprendre c'est aussi mémoriser. Structurer et organiser la mémoire sémantique demande du temps.

 Quelles perspectives pédagogiques peut-on envisager ?
 Présentation des contenus :
Favoriser la catégorisation : faire construire des fiches, des résumés, optimiser la présentation
et les schémas visuels .
Trouver des modes de présentation qui facilitent la mémorisation et le traitement de l'information image .
Eviter la surcharge, donner du sens aux mots inconnus ( fiche lexicale ) .

 Situations d'apprentissage :
Pour remettre en question une conception erronée, il faut déstabiliser les contenus en faisant apparaître le
doute, lors d'une discussion, lorsqu'on présente des documents ou lorsqu'on propose des expériences.
Ensuite la mémoire sémantique pourra recréer les contenus corrects .
La mémorisation nécessite 4 ou 5 essais au moins. La répétition est utile à toutes les mémoires .
Ce n'est pas parce que on a compris qu'on a mémorisé.
Enseigner ce n'est pas répéter, apprendre c'est un peu répéter.
Eviter les routines chez l'élève et lui faire prendre d'autres chemins .
Favoriser les mises en relation (binding) avec des éléments de la vie courante ou d'autres disciplines.
Donner un indice de récupération en mémoire entre deux disciplines .

Rappels, médiations et récupérations développent le sentiment de compétence ( tu vas réussir ) .

 La mise en projet est importante :
Comment faire attention est plus explicite que faîtes attention !
Comment s'entraîner aux devoirs comme le ferait un bon élève : imaginer les bonnes questions,
faire des exercices, pratiquer un travail personnel de révision efficace.
Donner un contrat clair d’obligation .
Inciter les élèves à se créer des automatismes pour se faciliter le travail .

Apprentissage et mémoire sont liés .

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WORD  traitement de texte , session n° 3.
 

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RASMOL INSULINE

Structure de l'insuline de porc : comment la définir à l'aide de RASMOL ?

RASMOL : logiciel gratuit de modélisation moléculaire.

TD informatique, BTS AB 1.

1. Découverte des fonctions principales du logiciel RASMOL.

Chemin d'accès : C:\RASMOL\INRP1\RASMOL\RASMENUF.EXE

Le logiciel se compose :

 d'une fenêtre sur fond noir où la molécule peut être déplacée, modifiée, colorée.

 D'un menu principal d'édition et de commandes en français où on sélectionne différentes options.

 D'un menu command line où on se contentera de lire certaines informations sur la structure I et II de la molécule étudiée.

Ouvrir le fichier insuline.pdb en suivant le chemin d'accès suivant :

menu principal ,  fichier ,  ouvrir   rasmol\inrp1\rasmol\tpprot\insuline.pdb

2. Travaux à réaliser pendant la séance de 2 heures :

2.1. Découvrir les commandes de RASMOL sur le fichier molécule : insuline.pdb.

2.2. Représenter à l'aide de 2 schémas appropriés
            ( vue de face et vue de profil perpendiculaire à la vue de face ) les 2 chaînes A et B de l'insuline.

2.3. Situer et indiquer sur l'un des schéma :
 l'acide aminé NH2 terminal,
 l'acide aminé COOH terminal,
 les positions des cystéines,
 le nombre d'acides aminés.

2.4. Représenter par un schéma très simplifié la séquence des chaînes A et B
            ainsi que la position des ponts disulfure.

2.5. Réalisations pratiques à montrer au professeur :

 Montrer sur A : cystéine, Tyrosine, bêta feuillet, alpha hélice avec liaisons hydrogène.
 Montrer sur B : Lysine, Acide Glutamique, ? feuillet, ? hélice avec liaisons hydrogène.
 

Lien internet à consulter : insuline.

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RASMOL IgG 1

Etude de la structure IV d'une IgG 1 : immunoglobuline G 1, avec RASMOL.

Ouvrir le fichier RASMENUF.EXE :
chemin d'accès :   C: / RASMOL / RASMOL INRP 1 / RASMOL / RASMENUF.EXE

Ouvrir ensuite le fichier :
chemin d'accès :
  C: / RASMOL / RASMOL INRP 2 / RASMOL / TP IMMUNO / TP IgG / Iggtotal.pdb

1. Travail à réaliser sur le fichier IgGtotal.pdb :

Afficher : sphères : rayon de Van der Waals.

Observer la molécule, la faire tourner selon différents angles.
Pour se repérer dans l'espace, utiliser l'option : système d'axes.

Ecrire sur papier libre à votre nom : les premières observations
    ( constatations / structure de l' IgG 1 ) .

Pour différencier les différentes chaînes : colorer par chaîne et segment.

Faire varier l'affichage avec : bâtonnets, sphères, chaîne carbonée, rubans.

Ecrire les observations nouvelles / structure de l' IgG 1.

Réaliser un dessin simplifié illustrant vos observations en le légendant.
NB : le dessin simplifié doit suggérer au lecteur la structure de la molécule dans l'espace.

Afin d'affiner la découverte, l'étude et la représentation de l'architecture de la molécule,
utiliser les options suivantes avec rasmol :

Afficher : squelette carboné ou rubans, et colorer par chaîne.
Afficher les ponts disulfure, les colorer en rouge,
et options : ponts disulfure : squelette carboné afin de mieux les visualiser.

Préciser alors sur un schéma très simplifié de la structure IV de la molécule d' IgG 1 :

la nature des chaînes protéiques,
le nombre de ponts disulfure et leur position exacte sur chaque chaîne,
leur situation : pont intra-chaîne ou pont inter-chaîne,
les extrémités NH2 et COOH terminales de chaque chaîne.
Eventuellement la nature des acides aminés de la chaîne lourde H ( Heavy ) qui lui permettent
de se courber avant de s'associer avec la chaîne légère L ( Light ).

Afficher  les liaisons hydrogènes.

Quelle constatation et quelle conclusion peut-on alors établir quant à la structure IV de la molécule ?
Comment la cohésion des domaines globulaire est-elle assurée ?
 

2. Travail à réaliser sur le fichier igglys.pdb : fragment Fab et lysozyme d'œuf.

Ouvrir le fichier igglys.pdb.
Il correspond à un fragment Fab de l'anticorps IgG 1 avec le site anticorps anti lysozyme d'œuf.

L'Ac et l'Ag sont ici représentés.
Afficher : rubans ou chaîne carbonée. Colorer les différentes chaînes.
Reconnaître le site anticorps du fragment Fab.
Reconnaître l'antigène ( la molécule de lysozyme d'œuf ) .

A l'aide du clic de la souris, établir une liste de 6 acides aminés pour l'antigène d'une part,
et pour le site anticorps d'autre part.

Formuler par écrit, la nature des liaisons chimiques qui pourraient s'établir
entre les AA de l'antigène et les AA du site anticorps ainsi répertoriés,
liaisons qui pourraient expliquer la façon dont le site anticorps
pourrait reconnaître le déterminant antigénique porté par le lysozyme.

Dans le menu principal, écrire la ligne de commande : script sites.spt

Observer ce qui est apparu : une représentation en sphères des acides aminés qui entrent en contact
lors de la reconnaissance anticorps / antigène.

En faisant tourner la molécule, établir la liste des AA de l'antigène et celle du site anticorps,
qui entrent en contact.

On peut modifier l'affiche du "script" afin de reconnaître la formule chimique
de certaines chaînes latérales des acides aminés recherchés.
Par exemple : afficher rubans, sphères, boules et bâtonnets, ou bâtonnets.

La comparer avec la liste déjà établie, en tirer quelques conclusions pour soi-même.

Représenter de façon simplifiée l'ensemble Antigène  Anticorps Fab après avoir choisi une
orientation appropriée de la molécule permettant de suggérer le relief en 3 dimensions.
 
 

Lien internet à consulter : IgG 1

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Séparation des protéines par différentes méthodes.

Logiciel utilisé :  proteins.
Ouvrir, donc proteins.com à partir du répertoire précisé au dernier moment par le prof.

Be care , it is a british version for the students of  Nice Mountain !

Pour essayer la visite guidée du logiciel prenez par exemple l'enzyme n° 1 et suivez le guide :

Choisissez de débuter par une gel filtration avec un séphadex G 100.

Il convient, now, de situer l'enzyme N°1 avec l'option recherche de l'activité enzymatique.
Voilà l'enzyme 1 située dans les fractions 42 à 55.

On va garder de côté ces fractions si précieuses pour la suite ...( pool fractions)

Ainsi, indiquez que vous gardez les n° 42 à 55.

Vous allez réaliser une SDS PAGE 2D sur les fractions retenues,
afin d'analyser via la connaissance de la masse molaire et du pHi ,
la qualité de la séparation de la 1 ère étape.
 

Bon, il faudra poursuivre la séparation : go to next step.

Une résine échangeuse d'ions.
Prenez une résine Q pour séparer avec un gradient de pH décroissant de 9 à 4.

Q SEPHAROSE

pH d'équilibration  de  la  résine : 9 !  Why ?

pH de départ : pH = 9   Why ?

pH final = 4  Why ?
 

Donde esta the enzyme ? Have you seen la enzyma ? Germaine : mon enzyme !

Esta aqui entre n° 53 y n° 62.

Pool des fractions 53 à 62.
And then : 2D SDS PAGE .

L'enzyme n° 1 est purifiée,
sa masse molaire est de 50 kilogrammes / mole
et son pHi est de 8 .

Et maintenant, chacun choisit un n° d'enzyme entre 10 et 19 et essaye de le purifier le plus vite
possible et avec le minimum d'étapes.

Et chacun écrit un compte-rendu de cette séparation
en justifiant les choix effectués d'une étape à l'autre,
et en simplifiant les schémas des séparations réalisées.
 
 

Le travail est proposé à un groupe de 2 étudiants au maximum, sinon c'est du pipeau !
 Durée prévue pour la remise du document de 2 pages : 2 séances = 4 heures.

On peut également organiser la même activité sur des documents du CDI de l'établissement :
revues, livres, CD rom. Dans ce cas , il convient de prévoir du temps pour que les élèves effectuent
la recherche bibliographique eux-mêmes, et de prévoir des places à réserver au CDI à cet effet.

Pour des raisons évidentes de copyright , les articles en questions ne sont pas publiés ici.
Cependant certaines revues scientifiques publient sur internet des articles dont la consultation est libre de droits,
du moins pour l'instant : alors profitez-en, vous les organisateurs de séances similaires aux miennes,
pour les copier et pour vous en inspirer.

Voici par exemple le travail demandé sur un article consacré à l'EPO :

A partir de l'article EPO et DOPAGE ( article de 2001 ),
répondre aux questions à l'aide du traitement de texte, en appliquant les consignes suivantes :

En-tête :              nom du binôme.

Bas de page :      date et n° page.

Corps principal : times new roman 12, titres des paragraphes en gras, 2 pages au maximum.

Mise en page :    marges de 1 cm en haut et bas, de 1,5 cm à gauche et à droite.

Fichier :              epo-nom-du-binôme dans C:/trans25-n°poste/bts-ab an2001-2002.

Durée :                1 à 2 séances de td d'informatique.

Images :               1 à 2 images (schémas ) à inclure dans le texte.

Groupe de 5 questions ( marquer le groupe choisi par le professeur ) :

Groupe 1 :

 Définir les caractéristiques biochimiques de l' Epo et de la r-Hu-Epo
                      ( Epo recombinante utilisée en traitement ou dopage ).
 Définir les cellules et tissus qui produisent l'Epo.
 Indiquer les cellules cibles qui seront sensibles à l' Epo, ainsi que les actions biologiques qui
                    en seront la conséquence pour l'organisme.
 Définir les cas pathologiques où l'Epo est utilisée comme médicament.
 Définir le dopage par l'Epo ainsi que les sports propices au dopage par l'Epo.

 Définir les caractéristiques biochimiques de l' Epo et de la r-Hu-Epo
                      ( Epo recombinante utilisée en traitement ou dopage ).
 Définir les cellules et tissus qui produisent l'Epo.
 Indiquer les cellules cibles qui seront sensibles à l' Epo, ainsi que les actions biologiques
                        qui en seront la conséquence pour l'organisme.
 Préciser le mode d'action biochimique de l'Epo sur les cellules cibles.
 Indiquer le devenir de l'Epo dans l'organisme et le type de méthode de dosage ou dépistage de l'Epo.

 Définir les caractéristiques biochimiques de l' Epo et de la r-Hu-Epo
                      ( Epo recombinante utilisée en traitement ou dopage ).
 Définir les cellules et tissus qui produisent l'Epo.
 Indiquer les cellules cibles qui seront sensibles à l' Epo,ainsi que les actions biologiques
                                                              qui en seront la conséquence pour l'organisme.
 Présenter les méthodes de dépistage et de dosage autorisées par le CIO au JO de Sydney en 2000,
                                                               pour prouver un cas de dopage par l'EPO.
 Indiquer les conséquences pathologiques de l'excès d'Epo chez le patient insuffisant rénal
                                                               et chez le sportif suspecté de dopage.

 Définir les caractéristiques biochimiques de l' Epo et de la r-Hu-Epo
                      ( Epo recombinante utilisée en traitement ou dopage ).
 Définir les cellules et tissus qui produisent l'Epo.
 Indiquer les cellules cibles qui seront sensibles à l' Epo, ainsi que les actions biologiques
                      qui en seront la conséquence pour l'organisme.
 Préciser les facteurs qui déclenchent la sécrétion d' Epo.
 Indiquer comment on peut de façon artificielle provoquer la sécrétion d'Epo chez le sportif.

Questions sur l'hormone de croissance, à partir d'un article sur GH et dopage.

Répondre aux questions à l'aide du traitement de texte, en appliquant les consignes suivantes :

En-tête :                  nom du binôme.
Bas de page :         date et n° page.
Corps principal :    times new roman 12, titres des paragraphes en gras, 2 pages au maximum.
Mise en page :      marges de 1 cm en haut et bas, de 1,5 cm à gauche et à droite.
Fichier :                 gh-nom-du-binôme dans C:/trans25-n°poste/bts-ab an2001-2002.
Durée :                  1 à 2 séances de td d'informatique.
Images :                1 à 2 images (schémas ) à inclure dans le texte.

Groupe 1 :

 Définir les caractéristiques biochimiques de la GH ( hormone de croissance ).
 Définir les cellules et tissus qui produisent la GH.
 Indiquer les cellules cibles qui seront sensibles à la GH, ainsi que les actions biologiques
                                                              qui en seront la conséquence  pour l'organisme.
 Définir les cas pathologiques où la GH est utilisée comme médicament.
 Définir le dopage par la GH ainsi que les sports propices au dopage par la GH.

Groupe 2 :

 Définir les caractéristiques biochimiques de la GH ( hormone de croissance ).
 Définir les cellules et tissus qui produisent la GH.
 Indiquer les cellules cibles qui seront sensibles à la GH, ainsi que les actions biologiques
                                                               qui en seront la conséquence pour l'organisme.
 Préciser le mode d'action biochimique de la GH sur les cellules cibles.
 Indiquer le devenir de la GH dans l'organisme et le type de méthode de dosage ou dépistage de la GH.

 Définir les caractéristiques biochimiques de la GH ( hormone de croissance ).
 Indiquer les cellules cibles qui seront sensibles à la GH, ainsi que les actions biologiques
                                                               qui en seront la conséquence pour l'organisme.
 Présenter les méthodes de dépistage et de dosage direct et indirect, pour prouver un cas de dopage par la GH.
 Préciser les facteurs qui déclenchent la sécrétion d' Epo.